Metabolisme

Metabolisme adalah reaksi-reaksi kimia yang terjadi di dalam sel. Reaksi kimia ini akan mengubah suatu zat menjadi zat lain. Metabolisme sel dapat dibagi menjadi dua, yaitu katabolisme dan anabolisme. Katabolisme adalah proses penguraian senyawa untuk menghasilkan energi. Sedangkan, anabolisme adalah proses sintesis senyawa atau komponen dalam sel hidup. Umumnya, dalam proses metabolik melibatkan aktivitas katalis biologik yang disebut enzim dengan melibatkan ATP.
 

Metabolisme merupakan rangkaian reaksi kimia yang diawali dengan substrat yang diakhiri dengan produk. Reaksi dalam sel tidak terjadi bolak-balik, melainkan berjalan ke satu arah. Tiap produk akan menjadi reaktan bagi reaksi selanjutnya. Reaksi ini berurutan sampai produk akhir, membentuk suatu jalur metabolisme.

Enzim adalah senyawa organik atau katalis protein yang dihasilkan sel dalam suatu reaksi. Enzim bekerja sebagai katalis dalam tubuh makhluk hidup, oleh karena itu disebut biokatalisator.  Enzim bertindak sebagai katalis, artinya enzim dapat meningkatkan laju reaksi kimia tanpa ikut bereaksi atau dipengaruhi oleh reaksi kimia tersebut. Enzim ini memiliki sifat yang khas, artinya hanya mempengaruhi zat tertentu yang disebut substrat. Substrat adalah molekul yang bereaksi dalam suatu reaksi kimia dan molekul yang dihasilkan disebut produk. Misalnya, enzim protease, substratnya adalah protein dan bentuk reaksinya mengubah protein menjadi asam amino. Jadi, asam amino disebut produk. 

Enzim disintesis di dalam sel-sel hidup. Sebagian besar enzim bekerja di dalam sel sehingga disebut enzim intraseluler. Contoh enzim intraseluler adalah katalase yang memecah senyawa-senyawa berbahaya, seperti hidrogen peroksida pada sel-sel hati. Sedangkan, enzim yang dibuat di dalam sel dan melakukan fungsinya di luar sel disebut enzim ekstraseluler. Contoh enzim ekstraseluler adalah enzim-enzim pencernaan, seperti amilase yang memecah amilum menjadi maltosa. Reaksi biokimia yang dikendalikan oleh enzim, antara lain respirasi, pertumbuhan, perkecambahan, kontraksi otot, fotosintesis, fiksasi nitrogen, proses pencernaan.

Komponen Enzim
Penyusun utama suatu enzim adalah molekul protein yang disebut Apoenzim. Agar berfungsi sebagaimana mestinya, enzim memerlukan komponen lain yang disebut kofaktor. Kofaktor adalah komponen nonprotein berupa ion atau molekul.

Berdasarkan ikatannya, kofaktor dapat dibagi menjadi tiga kelompok, yaitu gugus prostetik, ko-enzim, dan ion-ion anorganik.

• Gugus prostetik merupakan tipe kofaktor yang biasanya terikat kuat pada enzim, berperan memberi kekuatan tambahan terhadap kerja enzim. Contohnya adalah heme, yaitu molekul berbentuk cincin pipih yang mengandung besi. Heme merupakan gugus prostetik sejumlah enzim, antara lain katalase, peroksidase, dan sitokrom oksidase.
• Ko-enzim merupakan kofaktor yang terdiri atas molekul organik nonprotein yang terikat renggang dengan enzim. Ko-enzim berfungsi untuk memindahkan gugus kimia, atom, atau elektron dari satu enzim ke enzim yang lain. Contohnya, tiamin pirofosfat, NAD, NADP+, dan asam tetrahidrofolat.
• Ion-ion anorganik merupakan kofaktor yang terikat dengan enzim atau substrat kompleks sehingga fungsi enzim lebih efektif. Contohnya, amilase dalam ludah akan bekerja lebih baik dengan adanya ion klorida dan kalsium.
  

Beberapa kofaktor tidak berubah di akhir reaksi, tetapi kadang-kadang berubah dan terlibat dalam reaksi yang lain. Enzim yang terikat dengan kofaktornya disebut haloenzim.

 

Cara Kerja Enzim

1. Teori gembok dan anak kunci (Lock and key theory). Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim. Selain sisi aktif, pada enzim juga ditemukan adanya sisi alosterik. Sisi alosterik dapat diibaratkan sebagai sakelar yang dapat menyebabkan kerja enzim meningkat ataupun menurun. Apabila sisi alosterik berikatan dengan penghambat (inhibitor), konfigurasi enzim akan berubah sehingga aktivitasnya berkurang. Namun, jika sisi alosterik ini berikatan dengan aktivator (zat penggiat) maka enzim menjadi aktif kembali.
2. Teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory). Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut. Secara sederhana dapat dikatakan bahwa sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat.
   

 

 

 

 

 

Sifat-Sifat Enzim 

1. Enzim merupakan biokatalisator.Enzim dalam jumlah sedikit saja dapat mempercepat reaksi beribu-ribu kali lipat, tetapi ia sendiri tidak ikut bereaksi.
2. Enzim bekerja secara spesifik. Enzim tidak dapat bekerja pada semua substrat, tetapi hanya bekerja pada substrat tertentu saja. Misalnya, enzim katalase hanya mampu menghidrolisis H2O2 menjadi H2O dan O2.
3. Enzim berupa koloid. Enzim merupakan suatu protein sehingga dalam larutan enzim membentuk suatu koloid. Hal ini menambah luas bidang permukaan enzim sehingga aktivitasnya lebih besar.
4. Enzim dapat bereaksi dengan substrat asam maupun basa. Sisi aktif enzim mempunyai gugus R residu asam amino spesifik yang merupakan pemberi atau penerima protein yang sesuai.
5. Enzim bersifat termolabil. Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Jika suhu rendah, kerja enzim akan lambat. Semakin tinggi suhu, reaksi kimia yang dipengaruhi enzim semakin cepat, tetapi jika suhu terlalu tinggi, enzim akan mengalami denaturasi.
6. Kerja enzim bersifat bolak-balik (reversibel). Enzim tidak dapat menentukan arah reaksi, tetapi hanya mempercepat laju reaksi mencapai kesetimbangan. Misalnya enzim lipase dapat mengubah lemak menjadi asam lemak dan gliserol. Sebaliknya, lipase juga mampu menyatukan gliserol dan asam lemak menjadi lemak.
   

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim.

• Suhu (Temperatur)

Enzim pada suhu 0°C tidak aktif, akan tetapi juga tidak rusak. Jika suhu dinaikkan sampai batas optimum, aktivitas enzim semakin meningkat. Jika suhu melebihi batas optimum, dapat menyebabkan denaturasi protein yang berarti enzim telah rusak. Suhu optimum untuk aktivitas enzim pada manusia dan hewan berdarah panas ± 37°C, sedangkan pada hewan berdarah dingin ± 25°C.
 

• pH (Derajat Keasaman)

Enzim mempunyai pH optimum yang dapat bersifat asam maupun basa. Sebagian besar enzim pada manusia mempunyai pH optimum antara 6–8, misalnya enzim tripsin yang mendegradasi protein. Namun, ada beberapa enzim yang aktif pada kondisi asam, misalnya enzim pepsin. Perubahan pH dapat mempengaruhi efektivitas sisi aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim-substrat. Selain itu, perubahan pH dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi sehingga menurunkan aktivitas enzim.

• Konsentrasi Enzim

Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Hal ini berarti penambahan konsentrasi enzim mengakibatkan kecepatan reaksi meningkat hingga dicapai kecepatan konstan. Kecepatan konstan tercapai apabila semua substrat sudah terikat oleh enzim. 

• Zat-zat Penggiat (Aktivator)

Terdapat zat kimia tertentu yang dapat meningkatkan aktivitas enzim. Misalnya, garam-garam dari logam alkali dalam kondisi encer (2%–5%) dapat memacu kerja enzim, serta logam ion logam Co, Mg, Ni, Mn, dan Cl. 

• Zat-Zat Penghambat (Inhibitor)

Beberapa zat kimia dapat menghambat aktivitas enzim, misalnya garam-garam yang mengandung merkuri (Hg) dan sianida. Dengan adanya zat penghambat ini, enzim tidak dapat berikatan dengan substrat sehingga tidak dapat menghasilkan suatu produk.